Ученые из Института биохимической физики РАН и МФТИ пересмотрели представления об оптическом методе анализа — зондовой флуоресценции, применяемой для оценки гидрофобности поверхности биомолекул. В своей работе, опубликованной в журнале Spectrochimica Acta Part A, они предложили новое объяснение механизма усиления свечения флуоресцентного зонда при его связывании с белками и их надмолекулярными структурами.

Флуоресцентные зонды, такие как 1-анилинонафталин-8-сульфонат (1,8-АНС), широко используются в биохимии для изучения биомолекул, не обладающих собственной флуоресценцией. Долгое время считалось, что усиление свечения 1,8-АНС связано только с его взаимодействием с гидрофобными участками белков. Однако, как выяснили российские исследователи, этот зонд способен так же ярко светиться и в полярных, гидрофильных средах, таких как диметилсульфоксид, глицерин и полиэтиленгликоль.

В ходе экспериментов оказалось, что интенсивность флуоресценции 1,8-АНС в этих средах достигает значений, характерных для его комплексов с глобулярными белками. При этом наблюдаются сходные закономерности: интенсивность свечения комплекса с бычьим сывороточным альбумином (БСА) растет с увеличением концентрации зонда, а квантовый выход — падает. Для полиэтиленгликоля были получены идентичные результаты, за исключением различий в анизотропии свечения.

Это открытие радикально меняет подход к интерпретации данных зондовой флуоресценции и к использованию 1,8-АНС как индикатора гидрофобности. Теперь исследователям предстоит пересмотреть методы анализа взаимодействия белков и новых биоматериалов, а также подходы к разработке систем селективной доставки лекарств.